GLICOZILAREA PATOLOGICĂ A PROTEINELOR SERICE ŞI RELEVANŢA ACESTEIA ÎN BOLILE REUMATICE

Abstract

Introducere. Glicozilarea este un proces post-translaţional esenţial ce influenţează activitatea proteinelor şi funcţiile celulare. În bolile reumatice, modificările glicozilării sunt asociate cu inflamaţia şi progresia bolii. În special, glicozilarea imunoglobulinei G (IgG) joacă un rol important în artrita reumatoidă. Scop. Elucidarea rolului glicozilării proteinelor plasmatice în contextul inflamaţiei şi al bolilor reumatice, pentru a înţelege mecanismele implicate în pato-geneză şi tratament. Material şi metode. Au fost analizate 15 articole ştiinţifice publicate în ultimii zece ani, ce ofereau o perspectivă actualizată asupra modificărilor glicozilării IgG şi a altor proteine serice implicate în artrita reumatoidă. Acestea au fost identificate în bazele de date PubMed, Google Scholar şi ScienceDirect, redactate în limba română sau engleză. Rezultate. Glicozilarea IgG este redusă în artrita reumatoidă. IgG hipoglicozilat interacţionează cu molecule de tip lectină, precum proteina de legare a manozei, activând calea lectinică a complementului şi declanşând inflamaţia. Agalactozilarea este adesea însoţită de lipsa acidului sialic, ceea ce determină un răspuns imun exagerat. Studii pe modele animale au demonstrat că IgG glicozilată, obţinută prin tratamentul cu endo-p-N-acetilglucozaminidază, inhibă inducerea artritei şi împiedică formarea complexelor imune stabile. Aceste date evidenţiază potenţialul manipulării glicozilării ca strategie terapeutică în bolile autoimune. Concluzii. Glicozilarea proteinelor serice, în special a IgG, reprezintă un marker complementar valoros în bolile ar-tritice inflamatorii. Aceasta susţine diagnosticarea precoce, oferă perspective asupra evoluţiei bolii şi poate contribui la individualizarea strategiilor terapeutice.

Introduction. Glycosylation is an essential post-translational process that influences protein activity and cellular functions. In rheumatic diseases, changes in glycosylation are associated with inflammation and disease progression. In particular, the glycosylation of IgG plays an important role in rheumatoid arthritis. Objective. Elucidation of the role of plasma protein glycosylation in the context of inflammation and rheumatic diseases to understand the mechanisms involved in pathogenesis and treatment. Material and methods. Fifteen scientific articles published over the past ten years were analyzed, offering an updated perspective on IgG glycosylation changes and other serum proteins involved in rheumatoid arthritis. These articles were identified in PubMed, Google Scholar, and ScienceDirect databases, and were written in either Romanian or English. Results. IgG glycosylation is reduced in rheumatoid arthritis. Hypogly-cosylated IgG interacts with lectin-like molecules, such as mannose-binding lectin, activating the lectin pathway of the complement system and triggering inflammation. Agalacto-sylation is often accompanied by a lack of sialic acid, leading to an exaggerated immune response. Animal studies have demonstrated that glycosylated IgG, obtained by treatment with endo-p-N-acetylglucosaminidase, inhibits arthritis induction and prevents the formation of stable immune complexes. These findings highlight the therapeutic potential of glycosylation modulation in autoimmune diseases. Conclusion. The glycosylation of serum proteins, particularly IgG, represents a valuable complementary biomarker in inflammatory arthritic diseases. It supports early diagnosis, provides insights into disease progression, and may contribute to the personalization of therapeutic strategies.